Iniciante
a,b) O primeiro passo é calcular as quantidades em mol de cada elemento:
mC = MC.0,1337/MCO2 = 36,46 mg
mH = 2.0,06835/MH2O = 7,594 mg
mN = 21,27 mg
Como a massa total era de 120,0mg:
mO = 120 - (21,27 + 36,46 + 7,59) = 54,68 mg
Assim, a fórmula é dada por:
C36,46mg H7,59mg N21,27mg O54,68mg ⇒ C30,4% H6,3% N17,7% O45,6% (fórmula centesimal)
Dividindo pela massa molar:
C2,53 H7,59 N1,52 O3,42 ⇒ C2,53 H7,59 N1,52 O3,42 ⇒ C10H20N4O9 (fórmula molecular)
Obs: perceba que os cálculos levam a fórmulas diferentes da glicina real. Fica aqui, sob a forma de P.S., um pedido de desculpas pelo erro dos valores fornecidos que levou a essa divergência (e a importante lição de confiar sempre em seus cálculos, pois a resposta depende unicamente dos valores fornecidos, e não de conhecimento externo).
c) A ligação formada é chamada de ligação peptídica, que se dá por meio de uma condensação - isto é, sua formação libera um equivalente de água. Assim, a formação do tripeptídeo leva à perda de duas águas.
Intermediário
a) Como 12 dos 119 aminoácidos são glicinas, há apenas 117 centros quirais na lisozima - cada apresenta configuração R ou S (isto é, duas possibilidades). A enzima funcional apresenta uma configuração definida para cada um desses centros, logo, há apenas uma combinação desses 117 centros que é funcional. Como há duas possibilidades para cada centro, há no total 2117 possibilidades, uma das quais é a desejada. Logo, o rendimento é 2-117=6,02.10-34%
b) Para obter 120mg de enzima funcional:
m = 120.10-6kg / 6,02.10-36= 1,99. 1031kg = 3,34.106 Terras
c) I) Falsa. A dependência da constante de velocidade (e consequentemente da velocidade) com a energia de ativação é exponencial, como expresso pela Lei de Arrhenius, não linear, como proposto pela alternativa.
II) Verdadeira. Como o processo é de primeira-ordem, depende apenas da constante de velocidade de forma inversamente proporcional: se a constante aumenta 10000 vezes, o tempo de meia-vida cai de 10000 vezes.
III) Verdadeira. Essa relação, por mais que uma aproximação, é razoavelmente válida para prever alterações na velocidade de reação (cada 10°C de aquecimento dobraria aproximadamente a velocidade, segundo essa relação).
IV) Falsa. Como a reação é catalisada, há um ponto em que haverá a saturação, isto é, todas as moléculas da enzima se encontrarão ligadas a moléculas de substrato, de modo que deixa de importar a concentração de substrato, uma vez que o fator limitante passa a ser a quantidade de enzima. Assim, o aumento de substrato leva a aumento da velocidade até a saturação, em que se passa a observar uma velocidade máxima.
Avançado
a1) Pd/C, Pt, Ni;
a2) Meio básico (OH-) ou ácido (H+);
a3) Meio ácido (H+) com aquecimento;
a4) Meio ácido (H+) ou fotoquímico (hν).
b1) ácido butanodioico
b2) ácido butanoico e etanol (álcool etílico)
b3) éter dietílico (etoxietano) e eteno (etileno)
b4) trans-but-2-eno
c) Enzimas possuem estrutura tridimensional definida pela interação específica dos diferentes aminoácidos que as compõem. Uma vez que essas interações não são muito intensas, qualquer variação “grande” das condições ótimas da enzima levam à desnaturação, isto é, perda da forma e consequentemente da função. Por exemplo, um pH consideravelmente abaixo do ótimo pode levar a uma protonação indesejada que altera completamente a conformação tridimensional da macromolécula.